Как составить трипептид ала

Уравнение образования трипептида гли ала вал

Пептиды – семейство веществ, молекулы которых построены из двух и более остатков аминокислот, соединенных в цепь пептидными (амидными) связями —С(О)NН- .

Пептиды можно рассматривать как продукты конденсации двух или более молекул аминокислот.

Число пептидов, которые могут быть построены из 20 природных аминокислот, огромно.

Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образованием продукта, в котором фрагменты связаны пептидной связью –СО-NH- .

Образование дипептидов

Две аминокислоты образуют дипептид:

Образование трипептидов

Молекула дипептида, подобно аминокислотам, содержит аминогруппу и карбоксильную группу и может реагировать еще с одной молекулой аминокислоты:

Полученное соединение называется трипептидом.

Процесс наращивания пептидной цепи может продолжаться неограниченно и приводит к веществам с очень высокой молекулярной массой (белкам).

Формулы пептидов обычно записываются так, что свободная аминогруппа находится слева, а свободная карбоксильная группа – справа. Основная часть пептидной цепи построена из повторяющихся участков –СН-СО-NН- и боковых групп R, R’ и т.д.

Структуру пептидов, содержащих большое число остатков аминокислот, записывают в сокращенном виде с использованием обозначений.

Например, строение молекулы вазопрессина – пептида, построенного из 9 аминокислотных остатков, можно изобразить следующим образом:

Структурная формула вазопрессина

Эту же структуру можно изобразить в сокращенном виде с использованием трехбуквенных и однобуквенных обозначений аминокислот:

В этом пептиде остатки цистеина связаны дисульфидными мостиками. Правый конец цепи содержит амидную группу –СО-NН₂ вместо карбоксильной.

Номенклатура

При составлении названия дипептида сначала называют аминокислоту, у которой в образовании дипептида участвует группа –СООН. В тривиальном названии этой кислоты последняя буква «н» заменяется буквой «л». Затем прибавляют без изменений тривиальное название аминокислоты, у которой в образовании дипептида участвует группа –NH₂.

Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группы и поэтому может взаимодействовать еще с одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид. Таким же путем получают тетрапептиды и т.д.

Биологическое значение

Многие пептиды проявляют биологическую активность. Простейший из них – трипептид глутатион, который относится к классу гормонов – веществ, регулирующих процессы жизнедеятельности. Этот гормон построен из остатков глицина, цистеина и глутаминовой кислоты.

Некоторые пептиды (окситоцин, вазопрессин, инсулин) имеют огромное биологическое значение, являются важными гормонами.

Вазапрессин и окситоцин содержат 9 аминокислотных остатков.

Вазопрессин вырабатывается гипофизом и стимулирует сокращение кровеносных сосудов, повышает кровяное давление, а окситоцин стимулирует выделение молока молочными железами.

Инсулин – биологически важный пептид, который построен из двух цепей, состоящих из 21 и 30 α-аминокислотных остатков, которые связаны между собой дисульфидными мостиками. Вырабатывается поджелудочной железой и снижает содержание сахара в крови.

Химические свойства

Основное свойство пептидов – способность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное расщепление пептидной цепи и образуются более короткие пептиды с меньшей молекулярной массой или α-аминокислоты, составляющие цепь.

Анализ продуктов полного гидролиза позволяет установить аминокислотный состав пептида. Полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой.

Последовательность аминокислот в цепи может быть установлена путем частичного гидролиза пептида. Для этого необходимо последовательно, одну за другой, отщеплять аминокислоты от одного из концов цепи и устанавливать их структуру.

Гидролиз пептидов может происходить в кислой или щелочной среде, а также под действием ферментов. В кислой и щелочной средах образуются соли аминокислот.

Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, т.е. позволяет расщеплять строго определенный участки пептидной цепи. Селективный гидролиз может протекать и под действием неорганических реагентов. Так, бромистый циан (BrCN) расщепляет полипептидную цепь только по пептидной связи, образованной карбоксильной группой метионина.

Интегрированный урок (биология + химия) по теме «Белки»

Разделы: Биология

“Нельзя питать надежду на то, что когда-либо мы сумеем искусственно производить органические вещества”.

Берцелиус (1844)

Цели и задачи:

• Расширить знания учащихся о природных высокомолекулярных веществах – белках.
• Раскрыть ведущую роль белков в строении и жизнедеятельности клетки.
• Сформировать представление о связи между строением, свойствами и применением белков через лабораторный эксперимент.

Тип занятия: урок усвоения новых знаний.

Форма проведения занятия: урок-лекция с элементами лабораторного практикума и медиа-технологий.

Оборудование и материалы: таблицы “Функции белков”, модель молекулы белка (бусы – первичная структура, спирально закрученный телефонный шнур – вторичная структура), карточки с названиями аминокислот (аланин, глицин, цистеин), цветные карандаши, персональный компьютер, медиа-проектор, презентация (слайд-шоу), химические реактивы: растворы гидроксида натрия, сульфата меди, азотной кислоты; химическая посуда, спиртовки, держатели для пробирок, выставка дополнительной литературы.

Оформление доски: тема, эпиграф и план урока.

План урока:

1. Введение.
2. История исследования белка.
3. Аминокислоты – основа белка.
4. Структура белковых молекул.
5. Химические свойства белка (лабораторный опыт).
6. Биологическое разнообразие и значение белков.
7. Функции белков (демонстрационный опыт).
8. Повторение и выводы.

На перемене выставка дополнительной литературы о белках.

Учитель биологии. (слайд 1) “Жизнь есть способ существования белковых тел” – этими словами Ф. Энгельса можно начать наш урок, тема которого “Белки”. Основная цель – проследить взаимосвязь строения белка с его свойствами и функциями. Эта тема изучается как в курсе биологии, так и химии, поэтому мы и проводим сегодня интегрированный урок. Работать мы будем согласно плану, который вы видите на доске. Для того, чтоб наш урок проходил более динамично, мы подготовили и раздали каждому из вас опорные карточки-конспекты, с которыми вы будете работать в течении урока, а потом вклеите их в тетради.
Белки называют также протеинами от греческого “protos” – первый, главный. Этим названием подчеркивается первостепенное значение белков для живых организмов (слайд 2). В протоплазме и ядре клеток их содержание достигает 10–20 %. На слайде видно, что за исключением неорганических веществ, белки занимают ведущее место. Другими словами белки – основной структурный компонент живых организмов. Например, волосы, сосуды, оболочки, ногти состоят практически полностью из белков.

Учитель химии. Что же представляют из себя белки в химическом смысле? Еще к началу XIX века было установлено, что все белковые молекулы имеют большую молекулярную массу и состоят из атомов углерода, водорода, кислорода, азота, и серы (слайд 3).
Основоположником исследований строения белка является немецкий химик Эмиль Фишер, применивший для этого реакцию гидролиза. Он показал, что при гидролизе белков образуется смесь, состоящая из 20 различных аминокислот (слайд 4). На слайде приведены их тривиальные названия и показано химическое строение некоторых из них. В ваших конспектах вы так же найдете структурные формулы этих аминокислот, но некоторые из них не названы. Итак, вместо точек напишите названия аминокислот по международной номенклатуре, кто справится с заданием поднимает руку. (Задание в опорном конспекте)

Задание 1: Вместо точек напишите названия веществ по международной номенклатуре.

глицин (2-амино-этановая кислота)

валин (2-амино-3-метил-бутановая кислота)

лейцин (2-амино-4-метил-пентановая кислота)

Обратите внимание, что кроме карбоксильных и аминогрупп в состав аминокислот могут входить и другие функциональные группы, такие как гидрокси- (–OH), тио- (–SH) группы, а так же ароматические фрагменты.
При внимательном рассмотрении формул аминокислот, можно заметить, что все они содержат одинаковый фрагмент – аминогруппа находится у второго атома углерода, т.е. это 2-аминокислоты. Отличие между ними состоит в строении радикала, связанным с этим фрагментом. Поэтому аминокислоты, входящие в состав белков можно выразить одной общей формулой (слайд 5). Радикал R связанный с фрагментом 2-аминокислоты (слайд 6).
Для объяснения строения белковых молекул Э. Фишер выдвигает полипептидную теорию, согласно которой аминокислотные остатки в белках связаны так называемыми пептидными связями (слайд 7). На слайде показан синтез простейшего белка – дипептида (т.е. состоящего всего из двух аминокислотных остатков). Обратная реакция – взаимодействие пептида с водой, т.е. гидролиз. Видно, что при гидролизе мы получаем исходные молекулы аминокислот (слайд 7).
В ваших конспектах так же имеется пример образования белка состоящего из трех фрагментов аминокислот, другими словами трипептида:

В общем виде для полипептида:

R₁, R₂, R₃ . – одинаковые или разные радикалы.

Итак, белок это полимерная макромолекула, построенная их аминокислотных остатков и имеющая очень сложную структуру.

Учитель биологии: Действительно, в белковой молекуле можно выделить первичную, вторичную, третичную и даже четвертичную структуры.
Первичная структура – порядок чередования аминокислотных фрагментов в полипептидной цепи, определяемой генотипом (слайд 8). Эта последовательность очень строгая и замена хотя бы одной аминокислоты приводит к изменению свойств белка, а в некоторых случаях происходит потеря их биологических свойств. Поэтому, искусственно синтезированные полипептидные цепочки зачастую не обладают природными биологическими свойствами.
Например, такое заболевание как серповидноклеточная анемия (демонстрация рисунка) связано с изменением формы эритроцита и невозможностью нормального транспорта кислорода. Причина же – одна единственная ошибка, когда из 146 аминокислотных фрагментов этого белка один – глутаминовая кислота заменяется на другой – валин.
Многообразие белков можно объяснить практически безграничными возможностями перестановок остатков аминокислот относительно друг друга.

Задание 2. Составьте формулы всех возможных трипептидов из остатков глицина (гли), аланина (ала) и цистеина (цис):

1. гли-ала-цис 2. ___________ 3. ___________

4. ____________ 5. ____________ 6. ____________

7. ____________ 8. ____________ 9. ____________

Трое учащихся с табличками на которых написаны названия аминокислот выстраиваются в произвольной последовательности. Остальные учащиеся записывают в тетради названия полученного трипептида, например, ГЛИ-АЛА-ЦИС. Далее учащиеся меняются местами и составляют все возможные варианты.

– Таким образом, даже из 3 аминокислот мы получили шесть белковых молекул. А в общем случае число возможных вариантов будет
P_n = 1 . 2 . 3… . n = n! И для Р₁₀ = 6328800 изомеров, т.е. любой живой организм будет полностью индивидуален по структуре белковых молекул.
Наиболее ярким примером огромного многообразия белковых молекул является любопытный расчет индийского ученого Синга. Он взял белок с молекулярной массой 34000. И если даже его состав будут входить не все 20, а только 12 аминокислот, то число возможных изомеров будет равно 10 300 . Чтобы ощуить всю громадность этой цифры представим 10 300 однокопеечных монет. Такая груда весит соответственно 10 300 грамм, а масса земного шара лишь 10 27 грамм. Т.е. это равно по массе 10 273 планет Земля.

Задание 3 (домашнее): Рассчитайте количество аминокислотных остатков в белках учитывая, что средняя молекулярная масса аминокислоты равна 110.

Инсулин

.… аминокислотных остатков, масса – 5700
Альбумин

.… аминокислотных остатков, масса – 36000
Гемоглобин

.… аминокислотных остатков, масса – 65000

Учитель химии. Можно предположить, что полипептидная цепь, должна иметь линейное строение (демонстрируются бусы). В действительности же строго линейная структура характерна лишь для ограниченного числа белков (например, фиброин – белок натурального шелка). Подавляющее число белковых молекул свернуты в виде правильной винтовой спирали. Такая пространственная структура полипептидной цепи называется вторичной структурой белка (слайд 9). Белковая спираль сохраняет свою форму благодаря образованию большого числа водородных связей между группами NH и CO, находящихся на соседних витках спирали.
Найдите в ваших конспектах задание 4 в котором требуется объяснить, почему между этими группами происходит образование водородных связей.

Задание 4. Укажите смещение общих электронных пар для всех ковалентных связей и заряды, возникающие на атомах N, H, C и O.

> N – H O = C 2+ проявляет слабовыраженные окислительные свойства и является хорошим комплексообразователем. Для катионов щелочных и щелочноземельных металлов такие свойства не характерны.

Учитель биологии: Влияние на организм тяжелых металлов – актуальная экологическая проблема. Наиболее сильному воздействию подвержены жители мегаполисов с связи с повышенным антропогенным загрязнением этими металлами. Типичный пример: – тетраэтилсвинец, который добавляется в бензины для повышения их октанового числа.
Кроме того, есть ряд других факторов, вызывающих денатурацию белков, это различные виды излучения, в том числе радиоактивное и ультрафиолетовое.

Учитель химии: Продолжая знакомство с химическими свойствами белков нельзя обойти вниманием две качественные реакции, которые применяют для распознавания белковых веществ в животных и растительных объектах. Традиционно их называют цветными реакциями белков. Рассмотрим цветные реакции на примере молочного белка – казеина.

(Учитель химии проводит демонстрационные реакции)

а) Биуретовая реакция. К исследуемому раствору приливают NaOH и по каплям добавляют раствор СuSO₄. Характерная фиолетовая или красно-фиолетовая окраска появляется в том случае, если вещество содержит пептидные связи. Наличие пептидных связей как раз характерно только для белковых молекул.

Учащиеся в своих опорных конспектах отмечают при помощи цветных карандашей наблюдаемые изменения и дополняют указанную схему:

б). Ксантопротеиновая реакция. К исследуемому раствору приливают HNO₃, для ускорения реакции несильно нагревают. Характерное желтое окрашивание появляется в том случае, если белки содержат в своем составе ароматические фрагменты – происходит их нитрование. Имея сложную структуру, большинство белков, как правило, содержат ароматические кольца.

Учащиеся в своих опорных конспектах так же отмечают наблюдаемые изменения и дополняют указанную схему:

На этом завершается первый урок. Учителя напоминают о выставке дополнительной научной литературы, медиа-пособий по данной теме которую учащиеся могут посмотреть на перемене.

Лабораторный опыт “Определение белка в различных материалах”

Каждой группе я раздаю карточки с заданием, вы проводите реакции, наблюдения отображаете на рисунках и рассказываете нам о своих выводах.

Учитель биологии. Значение белка и функции белка

Учитель химии. Лабораторный опыт “Действие фермента каталазы”.

Цель: доказать присутствие ферментов в животных и растительных клетках.

Фермент каталаза катализирует расщепление токсичной перекиси водорода которая непрерывно образуется в клетке в процессе жизнедеятельности. Активность этого фермента очень высока: даже при 0 °С – 1 молекула каталазы разлагает до 40 000 молекул Н₂О₂ в секунду.
Найдите в карточках задание 6 и напишите уравнение реакции разложения перекиси водорода:
Я приливаю по 1 мл Н₂О₂ в пробирки с сырой и вареной печенью, сырым и вареным картофелем. Внесите ваши наблюдения в таблицу, сделайте вывод.
В конце закрепление пространственной структуры белков (слайд 12) и модели молекул белков (слайд 13).

Устные вопросы в конце урока

1. На рубашке осталось пятно от мясного соуса. Почему даже после ее кипячения с биопорошком пятно осталось?

2. Почему свежие пятна крови на одежде нельзя отстирывать в горячей воде?

3. Почему при массовом выпадении и хрупкости волос врачи-косметологи прописывают принимать серусодержащие препараты?

4. Почему при применении препаратов для химической завивки особенно тщательно рекомендуют защищать ногти, в то время как этот состав довольно длительное время взаимодействует с кожей головы, не причиняя особого вреда?

5. Подумайте, почему, для того чтобы получить вкусный бульон, мясо кладут в холодную воду, а для вкусного мяса его опускают в кипяток?

6. Подумайте, почему мясной суп полезней для растущего организма, чем овощной?

7. Почему молоко сворачивается естественным образом при долгом хранении в теплом месте?

8. Почему в инструкции к стиральным порошкам с биологически активными добавками пишут, что эти средства не рекомендуется применять для стирки изделий их натуральной шерсти?

Лекция № 16. Аминокислоты. Пептиды

1. Методы получения.
2. Химические свойства.
3. Аминокислоты, входящие в состав белков.
4. Пептиды

1. Методы получения.
2. Химические свойства.
3. Аминокислоты, входящие в состав белков.
4. Пептиды

Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, содержащие
карбоксильную и аминогруппы. По взаимному расположению функциональных групп
различают a -, b -, g — и т.д. аминокислоты.
Аминокислоты, содержащие аминогруппу на конце цепи, называют w -аминокислотами.

1. Методы получения

!) Аммонолиз галогензамещенных кислот.

Метод используется для синтеза a -аминокислот из доступных a -галогензамещенных кислот.

2) Метод Штеккера- Зелинского

Включает стадии образования аминонитрила при
взаимодействии альдегида с HCN и NH ₃ c последующим гидролизом его в аминокислоту. В качестве
реагента применяют смесь NaCN и NH ₄Cl.

Метод применим для синтеза только a -аминокислот.

3) Восстановительное аминирование
оксокислот

4) Присоединение аммиака к a , b -непредельным карбоновым кислотам.

Метод применим для синтеза b -аминокислот.

5) Из оксимов циклических кетонов
перегруппировкой Бекмана.

Метод используется для синтеза w -аминокислот.

2. Химические
свойства

Аминокислоты дают реакции, характерные для карбоксильной
и аминогрупп, и, кроме того, проявляют специфические свойства, которые
определяются наличием двух функциональных групп и их взаимным
расположением.

2.1. Кислотно-основные
свойства

Аминокислоты содержат кислотный и основный
центры и являются амфотерными соединениями. В кристаллическом состоянии они
существуют в виде внутренних солей (биполярных ионов), которые образуются в
результате внутримолекулярного переноса протона от более слабого основного
центра (СОО — ) к более сильному
основному центру (NH ₂).

Ионное строение аминокислот подтверждается их
физическими свойствами. Аминокислоты – нелетучие кристаллические вещества с
высокими температурами плавления. Они нерастворимы в неполярных органических
растворителях и растворимы в воде. Их молекулы обладают большими дипольными
моментами.

Форма существования аминокислот в водных
растворах зависит от рН. В кислых растворах аминокислоты присоединяют протон и
существуют преимущественно в виде катионов. В щелочной среде биполярный ион
отдает протон и превращается в анион.

При некотором значении рН, строго определенном
для каждой аминокислоты, она существует преимущественно в виде биполярного иона.
Это значение рН называют изоэлектрической точкой ( рI ). В
изоэлектрической точке аминокислота не имеет заряда и обладает наименьшей
растворимостью в воде. Катионная форма аминокислоты содержит два кислотных
центра (COOH и NH ₃ + ) и
характеризуется двумя константами диссоциации рК_а1 и рК_а2.
Значение рI определяется по уравнению:

2.2. Реакции по
аминогруппе

Аминокислоты содержат первичную аминогруппу и подобно первичным аминам
взаимодействуют с азотистой кислотой с выделением азота. При этом происходит
замещение аминогруппы на гидроксильную.

Реакция используется для количественного
определения аминокислот по объему выделившегося азота (метод Ван-Слайка).

Алкилирование и
арилирование

При взаимодействии аминокислот с избытком
алкилгалогенида происходит исчерпывающее алкилирование аминогруппы и образуются
внутренние соли.

Аминокислоты арилируются 2,4-динитрофторбензолом
(ДНФБ) в щелочной среде. Реакция протекает как нуклеофильное замещение в
активированном ароматическом кольце.

Реакция используется для установления
аминокислотной последовательности в пептидах.

Аминокислоты взаимодействуют с ангидридами и
хлорангидридами с образованием N-ацильных производных.

Реакция используется для защиты аминогруппы в
синтезе пептидов. Такая защита должна легко сниматься, а амиды, как известно,
гидролизуются в жестких условиях. При разработке методов синтеза пептидов были
найдены защитные группы, которые легко удаляются путем гидролиза или
гидрогенолиза.

трет -Бутоксикарбонильная защита
(БОК-защита).

Легкость снятия защиты обусловлена устойчивостью
бензил- и трет-бутил-катионов, которые образуются в качестве
интермедиатов.

2.3. Реакции по карбоксильной
группе

При сухой перегонке в присутствии гидроксида
бария аминокислоты декарбоксилируются с образованием аминов.

Аминокислоты взаимодействуют со спиртами в присутствии газообразного HCl как
катализатора с образованием сложных эфиров.

В отличие от самих аминокислот, их сложные эфиры
– легко летучие соединения и могут быть разделены путем перегонки или
газожидкостной хроматографии, что используется для анализа и разделения смесей
аминокислот, полученных при гидролизе белков.

Получение галогенангидридов и
ангидридов

При действии на защищенные по аминогруппе
аминокислоты галогенидов фосфора или серы образуются хлорангидриды.

Реакция используется для активации карбоксильной
группы при нуклеофильном замещении. Чаще для этой цели получают смешанные
ангидриды, которые являются более селективными ацилирующими реагентами.

Реакция используется для активации аминогруппы в
синтезе пептидов.

2.4. Специфические реакции
аминокислот

Реакции с одновременным участием карбоксильной и
аминогрупп идут, как правило, с образованием продуктов, содержащих
термодинамически устойчивые 5-ти- и 6-тичленные гетероциклы.

a -Аминокислоты
образуют прочные хелатные комплексы с ионами переходных металлов (Cu, Ni, Co, Cr
и др.).

Отношение аминокислот к
нагреванию

Превращения аминокислот при нагревании зависят от взаимного расположения
карбоксильной и аминогруппы и определяются возможностью образования
термодинамически стабильных 5-ти- 6-тичленных циклов

a -Аминокислоты
вступают в реакцию межмолекулярного самоацилирования. При этом образуются
циклические амиды – дикетопиперазины.

b -Аминокислоты при
нагревании переходят a , b -непредельные кислоты.

g — и d -Аминокислот претерпевают
внутримолекулярное ацилирование с образованием циклических амидов – лактамов .

При взаимодействии a -аминокислот с трикетоном – нингидрином происходит одновременное окислительное
дезаминирование и декарбоксилирование с образованием альдегида и окрашенного
продукта конденсации.

Реакция используется для количественного анализа
аминокислот методом фотометрии.

Природные аминокислоты отвечают общей формуле RCH(NH₂ )COOH и отличаются строением радикала R. Формулы и
тривиальные названия важнейших аминокислот приведены в таблице. Для
биологического функционирования аминокислот в составе белков определяющим
является полярность радикала R. По этому признаку аминокислоты разделяют на
следующие основные группы (см. таблицу).

Таблица. Важнейшие a -аминокислоты
RCH(NH₂)COOH

Формула	Название	Обозначение	pI
Аминокислоты, содержащие неполярный радикал R
	Глицин	Gly	5,97
	Аланин	Ala	6,0
	Валин	Val	5,96
	Лейцин	Leu	5,98
	Изолейцин	Ile	6,02
	Фенилаланин	Phe	5,48
	Триптофан	Trp	5,89
	Пролин	Pro	6,30
	Метионин	Met	5,74
	Цистин	(Cys)2	5,0
Аминокислоты, содержащие полярный неионогенный радикал R
	Серин	Ser	5,68
	Треонин	5,60
	Гидроксипролин	Hyp	5,8
	Аспаргин	Asn	5,41
	Глутамин	Gln	5,65
Аминокислоты, содержащие полярный положительно заряженный радикал R
	Лизин	Lys	9,74
	5-Гидроксилизин	9,15
	Аргинин	Arg	10,76
	Гистидин	His	7,59
Аминокислоты, содержащие полярный отрицательно заряженный радикал R
	Аспаргиновая кислота	Asp	2,77
	Глутаминовая кислота	Gly	3,22
	Тирозин	Tyr	5,66
	Цистеин	Cys	5,07

Аминокислоты, содержащие неполярный радикал
R. Такие группы располагаются внутри
молекулы белка и обуславливают гидрофобные взаимодействия.

Аминокислоты, содержащие полярный
неионогенный радикал R. Аминокислоты этого типа имеют в составе бокового радикала полярные группы, не
способные к ионизации в водной среде (спиртовый гидроксил, амидная группа).
Такие группы могут располагаться как внутри, так и на поверхности молекулы
белка. Они участвуют в образовании водородных связей с другими полярными
группами.

Аминокислоты, содержащие радикал R, способный
к ионизации в водной среде с образованием положительно или отрицательно
заряженных групп. Такие аминокислоты содержат в боковом радикале
дополнительный основный или кислотный центр, который в водном растворе может
соответственно присоединять или отдавать протон.

В белках ионогенные группы этих аминокислот
располагаются, как правило, на поверхности молекулы и обуславливают
электростатические взаимодействия.

Все природные a -аминокислоты (кроме глицина)
являются хиральными соединениями. По конфигурации хирального центра в положении
2 аминокислоты относят D- или L-ряду.

Природные аминокислоты относятся к
L-ряду.

Большинство аминокислот содержат один хиральный
центр и имеют два стереоизомера. Аминокислоты изолейцин, треонин,
гидроксипролин, 5-гидроксилизин и цистин содержат два хиральных центра и имеют
(кроме цистина) 4 стереоизомера, из которых только один встречается в составе
белков.

Так, из 4-х стереоизомеров треонина в
природе встречается только (2S,3R)-2-амино-3-гидроксибутановая кислота.

Использование для построения белков только
одного вида стереоизомеров имеет важное значение для формирования их
пространственной структуры и обеспечения биологической активности.

a -Аминокислоты,
полученные синтетическим путем, представляют рацемические смеси, которые
необходимо разделять. Наиболее предпочтительным является ферментативный способ
разделения с помощью ферментов ацилаз, способных гидролизовать N-ацетильные
производные только L- a -аминокислот. Ферментативное расщепление проводят по
следующей схеме.

Сначала рацемическую аминокислоту ацилируют
уксусным ангидридом:

Затем рацемическую смесь ацетильных производных
подвергают ферментативной обработке. При этом гидролизуется ацетильное
производное только L-аминокислоты:

Полученная после ферментативного смесь легко
разделяется, так как свободная L-аминокислота растворяется и в кислотах, и в
щелочах, а ацилированная – только в щелочах.

3.3. Кислотно-основные
свойства.

По кислотно-основным свойствам аминокислоты
разделяют на три группы.

Нейтральные аминокислоты не содержат в
радикале R дополнительных кислотных или основных центров, способных к ионизации
в водной среде. В кислой среде они существуют в виде однозарядного катиона и
являются двухосновными кислотами по Бренстеду. Как видно на примере аланина,
изоэлектрическая точка у нейтральных аминокислот не равна 7, а лежит в интервале
5,5 – 6,3.

Основные аминокислоты содержат в
радикале R дополнительный основный центр. К ним относятся лизин, гистидин и
аргинин. В кислой среде они существуют в виде дикатиона и являются трехосновными
кислотами. Изоэлектрическая точка основных аминокислот, как видно на примере
лизина, лежит в области рН выше 7.

Кислые аминокислоты содержат в
радикале R дополнительный кислотный центр. К ним относятся аспаргиновая и
глутаминовая кислоты. В кислой среде они существуют в виде катиона и являются
трехосновными кислотами. Изоэлектрическая точка этих аминокислот лежит в области
рН много ниже 7.

Тирозин и цистеин содержат в боковых радикалах
слабые кислотные центры, способные к ионизации при высоких значениях рН.

Важное значение имеет тот факт, что при
физиологическом значении рН (

7) ни одна аминокислота не находится в
изоэлектрической точке. В организме все аминокислоты ионизированы, что
обеспечивает им хорошую растворимость в воде.

Различие в кислотно-основных свойствах
используется для разделения аминокислот методом электрофореза и ионообменной
хроматографии. При данном значении рН разные аминокислоты могут иметь разный по
величине и знаку электрический заряд. Например, при рН6 лизин имеет заряд +1 и
движется к катоду, аспаргиновая кислота имеет заряд –1 и перемещается к аноду, а
аланин находится в изоэлектрической точке и не перемещается в электрическом поле. Таким образом при рН6 они могут быть
разделены с помощью электрофореза.

Для разделения аминокислот методом ионообменной
хроматографии используют катионообменные смолы (сульфированный полистирол).
Процесс ведут в кислой среде, когда аминокислоты находятся катионной
форме.

Скорость продвижения аминокислот по
хроматографической колонке зависит от силы их электростатических и гидрофобных
взаимодействий со смолой. Наиболее прочно связываются со смолой основные
аминокислоты, имеющие наибольший положительный заряд, наименее прочно – кислые
аминокислоты. Наибольшим гидрофобным связыванием со смолой обладают аминокислоты
с неполярными боковыми радикалами, особенно ароматическими. Таким образом,
порядок элюирования аминокислот следующий. Легче других элюируются кислые
аминокислоты (Asp и Glu), следом за ними идут аминокислоты, содержащие полярные
неионогенные группы (Ser, Thr, Asn, Gln), затем из колонки вымываются
аминокислоты с неполярными боковыми радикалами (Phe, Trp, Ile и др.) и в
последнюю очередь элюируются основные аминокислоты (His, Lys, Arg).

Восстановительное аминирование – метод
синтеза a -аминокислот из a -оксокислот при участии кофермента НАД Н в качестве
восстанавливающего реагента.

Трасаминирование – основной
путь биосинтеза аминокислот. При трансаминировании происходит взаимообмен двух
функциональных групп – аминной и карбонильной между аминокислотой и кетокилотой.
При этом нужная для организма аминокислота 1 синтезируется из аминокислоты 2,
имеющейся в клетках в избыточном коичестве. Реакция осуществляется при участии
ферментов трансаминаз и кофермента пиридоксальфосфата.

Содержащий альдегидную группу пиридоксальфосфат
служит переносчиком аминогруппы в виде основания Шиффа.

Аминокислоты декарбоксилируются под действием
ферментов декарбоксилаз при участи кофермента пиридоксальфосфата. При этом
образуются биогенные амины.

Биогенные амины обладают ярко выраженной
биологической активностью. Важнейшими из них являются — коламин (предшественник
в синтезе холина и нейромедиатора ацетилхолина), гистамин (обеспечивает
аллергические реакции организма), g -аминомасляная кислота (нейромедиатор), адреналин
(гормон надпочечников, нейромедиатор)

Неокислительное дезаминирование происходит путем
отщепления аммиака под действием ферментов с образованием a , b -непредельных кислот.

Окислительное дезаминирование происходит
при участии ферментов оксидаз и кофермента НАД + , который выступает в качестве окислителя. В результате
выделяется аммиак и образуется соответствующая кетокислота.

С помощью реакций дезаминирования снижается
избыток аминокислот в организме.

Петиды – это полиамиды, построенные из a -аминокислот. По числу аминокислотных остатков в
молекуле пептида различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д.
Пептиды, содержащие до 10 аминокислотных остатков, называют олигопептидами, более 10 аминокислотных остатков – полипептидами.
Природные полипептиды, включающие более 100 аминокислотных остатков, называют белками .

Формально пептиды можно рассматривать как продукты поликонденсации
аминокислот.

Аминокислотные остатки в пептиде связаны
амидными (пептидными) связями. Один конец цепи, на котором находится
аминокислота со свободной аминогруппой, называют N-концом. Другой конец,
на котором находится аминокислота со свободной карбоксильной группой, называют С-концом. Пептиды принято записывать и называть, начиная с
N-конца.

Название пептида строят на основе тривиальных
названий, входящих в его состав аминокислотных остатков, которые перечисляют,
начиная с N-конца. При этом в названиях всех аминокислот за исключением
С-концевой суффикс “ин” заменяют на суффикс “ил”. Для сокращенного обозначения
пептидов используют трехбуквенные обозначения входящих в его состав
аминокислот.

Пептид характеризуется аминокислотным
составом и аминокислотной последовательностью.

Аминокислотный состав пептида может быть
установлен путем полного гидролиза пептида (расщепления до аминокислот) с
последующим качественным и количественным анализом образовавшихся аминокислот
методом ионобменной хроматографии или ГЖХ-анализом сложных эфиров аминокислот.
Полный гидролиз пептидов проводят в кислой среде при кипячении их с 6н.
HCl.

Одному и тому же аминокислотному составу
отвечает несколько пептидов. Так, из 2-х разных аминокислот может быть построено
2 дипептида, из трех разных аминокислот – 6 трипептидов, из n разных аминокислот
n! пептидов одинакового состава. Например, составу Gly:Ala:Val=1:1:1 отвечают
следующие 6 трипептидов.

Gly-Ala-Val Gly- Val-Ala Val-Gly-Ala Val-Ala-Gly Ala-Gly-Val
Ala-Val-Glu

Таким образом, для полной характеристики пептида
необходимо знать его аминокислотный состав и аминокислотную
последовательность.

4.2. Определение аминокислотной
последовательности

Для определения аминокислотной
последовательности используют комбинацию двух методов: определение концевых
аминокислот и частичный гидролиз .

Определение N-концевых
аминокислот.

Метод Сегнера . Пептид обрабатывают 2,4-динитрофтробензолом (ДНФБ), а
затем полностью гидролизуют. Из гидролизата выделяют и идентифицируют
ДНФ-производное N-концевой аминокислоты.

Метод Эдмана состоит во
взаимодействии N-концевой аминокислоты с фенилизотиоцианатом в щелочной среде.
При дальнейшей обработке слабой кислотой без нагревания происходит отщепление от
цепи “меченой” концевой аминокислоты в виде фенилгидантоинового (ФТГ)
производного.

Преимущество этого метода состоит в том, что при
отщеплении N-концевой аминокислоты пептид не разрушается и операцию по
отщеплению можно повторять. Метод Эдмана используют в автоматическом приборе –
секвенаторе, с помощью которого можно осуществить 40 – 50 стадий отщепления,
идентифицируя полученные на каждой стадии ФТГ-производные методом газожидкостной
хроматографии.

Частичный гидролиз полипептидов

При частичном гидролизе пептиды расщепляются с
образованием более коротких цепей. Частичный гидролиз проводят с помощью
ферментов, которые гидролизуют пептидные связи избирательно, например, только с
N-конца (аминопептидазы) или только с С-конца (карбоксипептидазы).
Существуют ферменты, расщепляющие пептидные связи только между определенными
аминокислотами. Меняя условия гидролиза, можно разбить пептид на различные
фрагменты, которые перекрываются по составляющим их аминокислотным остаткам.
Анализ продуктов частичного гидролиза позволяет воссоздать структуру исходного
пептида. Рассмотрим простейший пример установления структуры трипептида.
Частичный гидролиз по двум разным направлениям трипептида неизвестного строения
дает продукты представленные на схеме.

Единственный трипептид, структура которого не
противоречит продуктам частичного гидролиза – Gly-Ala-Phe.

Установление аминокислотной последовательности
пептидов, содержащих несколько десятков аминокислотных остатков, – более сложная
задача, которая требует комбинации различных методов.

Синтез пептида с заданной аминокислотной
последовательностью – чрезвычайно сложная задача. В простейшем случае синтеза
дипептида из 2-х разных аминокислот возможно образование 4-х разных
продуктов.

В настоящее время разработана стратегия синтеза
пептидов, основанная на использовании методов активации и защиты функциональных групп на соответствующих этапах синтеза. Процесс синтеза
дипептида включает следующие стадии:

1. защита аминогруппы N-концевой
   аминокислоты;
2. активация карбоксильной группы N-концевой
   аминокислоты;
3. конденсация модифицированных
   аминокислот
4. снятие защитных групп

Таким образом, последовательно присоединяя
аминокислоты, шаг за шагом наращивают цепь полипептида. Такой синтез очень
длителен, трудоемок и дает низкий выход конечного продукта. Основные потери
связаны с необходимостью выделения и очистки продуктов на каждой стадии.

Этих недостатков лишен используемый в настоящее
время твердофазный синтез пептидов. На первой стадии защищенная по
аминогруппе С-концевая аминокислота закрепляется на твердом полимерном носителе
(полистироле, модифицированном введением групп –CH ₂ Cl). После снятия защиты проводят ацилирование
аминогруппы закрепленной на носителе аминокислоты другой аминокислотой, которая
содержит активированную карбоксильную и защищенную аминогруппу. После снятия
защиты проводят следующую стадию ацилирования. Отмывание продукта от примесей
проводят прямо на носителе и лишь после окончания синтеза полипептид снимают с
носителя действием бромистоводородной кислоты. Твердофазный синтез
автоматизирован и проводится с помощью приборов – автоматических
синтезаторов.

;

Методом твердофазного синтеза получено большое
количество пептидов, содержащих 50 и более аминокислотных остатков, в том числе
инсулин (51 аминокислотный остаток) и рибонуклеаза (124 аминокислотных
остатка).

напишите уравнние реакции образования трипептида гли-ала-сер и составьте формулы еще 2-ух

напишите уравнние реакции образования трипептида гли-ала-сер и составьте формулы еще 2-ух изомеров этого трипептида.очень безотлагательно плз

• Игорь
• Химия 2019-04-12 06:41:15 1 1

H2N-CH-CO-NH-CH2-CO-NH-CH-COOH – Ala-Gly-Ser
I I
CH3 CH2
I
OH

H2N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOH – Ala-Ser-Gly
I I
CH3 CH2
I
OH

Уравнение реакции получения трипептида ала гли цис

Пептиды – семейство веществ, молекулы которых построены из двух и более остатков аминокислот, соединенных в цепь пептидными (амидными) связями –С(О)NН- .

Пептиды можно рассматривать как продукты конденсации двух или более молекул аминокислот.

Число пептидов, которые могут быть построены из 20 природных аминокислот, огромно.

Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образованием продукта, в котором фрагменты связаны пептидной связью –СО-NH- .

Образование дипептидов

Две аминокислоты образуют дипептид:

Образование трипептидов

Молекула дипептида, подобно аминокислотам, содержит аминогруппу и карбоксильную группу и может реагировать еще с одной молекулой аминокислоты:

Полученное соединение называется трипептидом.

Процесс наращивания пептидной цепи может продолжаться неограниченно и приводит к веществам с очень высокой молекулярной массой (белкам).

Формулы пептидов обычно записываются так, что свободная аминогруппа находится слева, а свободная карбоксильная группа – справа. Основная часть пептидной цепи построена из повторяющихся участков –СН-СО-NН- и боковых групп R, R’ и т.д.

Структуру пептидов, содержащих большое число остатков аминокислот, записывают в сокращенном виде с использованием обозначений.

Например, строение молекулы вазопрессина – пептида, построенного из 9 аминокислотных остатков, можно изобразить следующим образом:

Структурная формула вазопрессина

Эту же структуру можно изобразить в сокращенном виде с использованием трехбуквенных и однобуквенных обозначений аминокислот:

В этом пептиде остатки цистеина связаны дисульфидными мостиками. Правый конец цепи содержит амидную группу –СО-NН₂ вместо карбоксильной.

Номенклатура

При составлении названия дипептида сначала называют аминокислоту, у которой в образовании дипептида участвует группа –СООН. В тривиальном названии этой кислоты последняя буква «н» заменяется буквой «л». Затем прибавляют без изменений тривиальное название аминокислоты, у которой в образовании дипептида участвует группа –NH₂.

Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группы и поэтому может взаимодействовать еще с одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид. Таким же путем получают тетрапептиды и т.д.

Биологическое значение

Многие пептиды проявляют биологическую активность. Простейший из них – трипептид глутатион, который относится к классу гормонов – веществ, регулирующих процессы жизнедеятельности. Этот гормон построен из остатков глицина, цистеина и глутаминовой кислоты.

Некоторые пептиды (окситоцин, вазопрессин, инсулин) имеют огромное биологическое значение, являются важными гормонами.

Вазапрессин и окситоцин содержат 9 аминокислотных остатков.

Вазопрессин вырабатывается гипофизом и стимулирует сокращение кровеносных сосудов, повышает кровяное давление, а окситоцин стимулирует выделение молока молочными железами.

Инсулин – биологически важный пептид, который построен из двух цепей, состоящих из 21 и 30 α-аминокислотных остатков, которые связаны между собой дисульфидными мостиками. Вырабатывается поджелудочной железой и снижает содержание сахара в крови.

Химические свойства

Основное свойство пептидов – способность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное расщепление пептидной цепи и образуются более короткие пептиды с меньшей молекулярной массой или α-аминокислоты, составляющие цепь.

Анализ продуктов полного гидролиза позволяет установить аминокислотный состав пептида. Полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой.

Последовательность аминокислот в цепи может быть установлена путем частичного гидролиза пептида. Для этого необходимо последовательно, одну за другой, отщеплять аминокислоты от одного из концов цепи и устанавливать их структуру.

Гидролиз пептидов может происходить в кислой или щелочной среде, а также под действием ферментов. В кислой и щелочной средах образуются соли аминокислот.

Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, т.е. позволяет расщеплять строго определенный участки пептидной цепи. Селективный гидролиз может протекать и под действием неорганических реагентов. Так, бромистый циан (BrCN) расщепляет полипептидную цепь только по пептидной связи, образованной карбоксильной группой метионина.

Интегрированный урок (биология + химия) по теме “Белки”

Разделы: Биология

“Нельзя питать надежду на то, что когда-либо мы сумеем искусственно производить органические вещества”.

Берцелиус (1844)

Цели и задачи:

• Расширить знания учащихся о природных высокомолекулярных веществах – белках.
• Раскрыть ведущую роль белков в строении и жизнедеятельности клетки.
• Сформировать представление о связи между строением, свойствами и применением белков через лабораторный эксперимент.

Тип занятия: урок усвоения новых знаний.

Форма проведения занятия: урок-лекция с элементами лабораторного практикума и медиа-технологий.

Оборудование и материалы: таблицы “Функции белков”, модель молекулы белка (бусы – первичная структура, спирально закрученный телефонный шнур – вторичная структура), карточки с названиями аминокислот (аланин, глицин, цистеин), цветные карандаши, персональный компьютер, медиа-проектор, презентация (слайд-шоу), химические реактивы: растворы гидроксида натрия, сульфата меди, азотной кислоты; химическая посуда, спиртовки, держатели для пробирок, выставка дополнительной литературы.

Оформление доски: тема, эпиграф и план урока.

План урока:

1. Введение.
2. История исследования белка.
3. Аминокислоты – основа белка.
4. Структура белковых молекул.
5. Химические свойства белка (лабораторный опыт).
6. Биологическое разнообразие и значение белков.
7. Функции белков (демонстрационный опыт).
8. Повторение и выводы.

На перемене выставка дополнительной литературы о белках.

Учитель биологии. (слайд 1) “Жизнь есть способ существования белковых тел” – этими словами Ф. Энгельса можно начать наш урок, тема которого “Белки”. Основная цель – проследить взаимосвязь строения белка с его свойствами и функциями. Эта тема изучается как в курсе биологии, так и химии, поэтому мы и проводим сегодня интегрированный урок. Работать мы будем согласно плану, который вы видите на доске. Для того, чтоб наш урок проходил более динамично, мы подготовили и раздали каждому из вас опорные карточки-конспекты, с которыми вы будете работать в течении урока, а потом вклеите их в тетради.
Белки называют также протеинами от греческого “protos” – первый, главный. Этим названием подчеркивается первостепенное значение белков для живых организмов (слайд 2). В протоплазме и ядре клеток их содержание достигает 10–20 %. На слайде видно, что за исключением неорганических веществ, белки занимают ведущее место. Другими словами белки – основной структурный компонент живых организмов. Например, волосы, сосуды, оболочки, ногти состоят практически полностью из белков.

Учитель химии. Что же представляют из себя белки в химическом смысле? Еще к началу XIX века было установлено, что все белковые молекулы имеют большую молекулярную массу и состоят из атомов углерода, водорода, кислорода, азота, и серы (слайд 3).
Основоположником исследований строения белка является немецкий химик Эмиль Фишер, применивший для этого реакцию гидролиза. Он показал, что при гидролизе белков образуется смесь, состоящая из 20 различных аминокислот (слайд 4). На слайде приведены их тривиальные названия и показано химическое строение некоторых из них. В ваших конспектах вы так же найдете структурные формулы этих аминокислот, но некоторые из них не названы. Итак, вместо точек напишите названия аминокислот по международной номенклатуре, кто справится с заданием поднимает руку. (Задание в опорном конспекте)

Задание 1: Вместо точек напишите названия веществ по международной номенклатуре.

глицин (2-амино-этановая кислота)

валин (2-амино-3-метил-бутановая кислота)

лейцин (2-амино-4-метил-пентановая кислота)

Обратите внимание, что кроме карбоксильных и аминогрупп в состав аминокислот могут входить и другие функциональные группы, такие как гидрокси- (–OH), тио- (–SH) группы, а так же ароматические фрагменты.
При внимательном рассмотрении формул аминокислот, можно заметить, что все они содержат одинаковый фрагмент – аминогруппа находится у второго атома углерода, т.е. это 2-аминокислоты. Отличие между ними состоит в строении радикала, связанным с этим фрагментом. Поэтому аминокислоты, входящие в состав белков можно выразить одной общей формулой (слайд 5). Радикал R связанный с фрагментом 2-аминокислоты (слайд 6).
Для объяснения строения белковых молекул Э. Фишер выдвигает полипептидную теорию, согласно которой аминокислотные остатки в белках связаны так называемыми пептидными связями (слайд 7). На слайде показан синтез простейшего белка – дипептида (т.е. состоящего всего из двух аминокислотных остатков). Обратная реакция – взаимодействие пептида с водой, т.е. гидролиз. Видно, что при гидролизе мы получаем исходные молекулы аминокислот (слайд 7).
В ваших конспектах так же имеется пример образования белка состоящего из трех фрагментов аминокислот, другими словами трипептида:

В общем виде для полипептида:

R₁, R₂, R₃ . – одинаковые или разные радикалы.

Итак, белок это полимерная макромолекула, построенная их аминокислотных остатков и имеющая очень сложную структуру.

Учитель биологии: Действительно, в белковой молекуле можно выделить первичную, вторичную, третичную и даже четвертичную структуры.
Первичная структура – порядок чередования аминокислотных фрагментов в полипептидной цепи, определяемой генотипом (слайд 8). Эта последовательность очень строгая и замена хотя бы одной аминокислоты приводит к изменению свойств белка, а в некоторых случаях происходит потеря их биологических свойств. Поэтому, искусственно синтезированные полипептидные цепочки зачастую не обладают природными биологическими свойствами.
Например, такое заболевание как серповидноклеточная анемия (демонстрация рисунка) связано с изменением формы эритроцита и невозможностью нормального транспорта кислорода. Причина же – одна единственная ошибка, когда из 146 аминокислотных фрагментов этого белка один – глутаминовая кислота заменяется на другой – валин.
Многообразие белков можно объяснить практически безграничными возможностями перестановок остатков аминокислот относительно друг друга.

Задание 2. Составьте формулы всех возможных трипептидов из остатков глицина (гли), аланина (ала) и цистеина (цис):

1. гли-ала-цис 2. ___________ 3. ___________

4. ____________ 5. ____________ 6. ____________

7. ____________ 8. ____________ 9. ____________

Трое учащихся с табличками на которых написаны названия аминокислот выстраиваются в произвольной последовательности. Остальные учащиеся записывают в тетради названия полученного трипептида, например, ГЛИ-АЛА-ЦИС. Далее учащиеся меняются местами и составляют все возможные варианты.

– Таким образом, даже из 3 аминокислот мы получили шесть белковых молекул. А в общем случае число возможных вариантов будет
P_n = 1 . 2 . 3… . n = n! И для Р₁₀ = 6328800 изомеров, т.е. любой живой организм будет полностью индивидуален по структуре белковых молекул.
Наиболее ярким примером огромного многообразия белковых молекул является любопытный расчет индийского ученого Синга. Он взял белок с молекулярной массой 34000. И если даже его состав будут входить не все 20, а только 12 аминокислот, то число возможных изомеров будет равно 10 300 . Чтобы ощуить всю громадность этой цифры представим 10 300 однокопеечных монет. Такая груда весит соответственно 10 300 грамм, а масса земного шара лишь 10 27 грамм. Т.е. это равно по массе 10 273 планет Земля.

Задание 3 (домашнее): Рассчитайте количество аминокислотных остатков в белках учитывая, что средняя молекулярная масса аминокислоты равна 110.

Инсулин

.… аминокислотных остатков, масса – 5700
Альбумин

.… аминокислотных остатков, масса – 36000
Гемоглобин

.… аминокислотных остатков, масса – 65000

Учитель химии. Можно предположить, что полипептидная цепь, должна иметь линейное строение (демонстрируются бусы). В действительности же строго линейная структура характерна лишь для ограниченного числа белков (например, фиброин – белок натурального шелка). Подавляющее число белковых молекул свернуты в виде правильной винтовой спирали. Такая пространственная структура полипептидной цепи называется вторичной структурой белка (слайд 9). Белковая спираль сохраняет свою форму благодаря образованию большого числа водородных связей между группами NH и CO, находящихся на соседних витках спирали.
Найдите в ваших конспектах задание 4 в котором требуется объяснить, почему между этими группами происходит образование водородных связей.

Задание 4. Укажите смещение общих электронных пар для всех ковалентных связей и заряды, возникающие на атомах N, H, C и O.

> N – H O = C 2+ проявляет слабовыраженные окислительные свойства и является хорошим комплексообразователем. Для катионов щелочных и щелочноземельных металлов такие свойства не характерны.

Учитель биологии: Влияние на организм тяжелых металлов – актуальная экологическая проблема. Наиболее сильному воздействию подвержены жители мегаполисов с связи с повышенным антропогенным загрязнением этими металлами. Типичный пример: – тетраэтилсвинец, который добавляется в бензины для повышения их октанового числа.
Кроме того, есть ряд других факторов, вызывающих денатурацию белков, это различные виды излучения, в том числе радиоактивное и ультрафиолетовое.

Учитель химии: Продолжая знакомство с химическими свойствами белков нельзя обойти вниманием две качественные реакции, которые применяют для распознавания белковых веществ в животных и растительных объектах. Традиционно их называют цветными реакциями белков. Рассмотрим цветные реакции на примере молочного белка – казеина.

(Учитель химии проводит демонстрационные реакции)

а) Биуретовая реакция. К исследуемому раствору приливают NaOH и по каплям добавляют раствор СuSO₄. Характерная фиолетовая или красно-фиолетовая окраска появляется в том случае, если вещество содержит пептидные связи. Наличие пептидных связей как раз характерно только для белковых молекул.

Учащиеся в своих опорных конспектах отмечают при помощи цветных карандашей наблюдаемые изменения и дополняют указанную схему:

б). Ксантопротеиновая реакция. К исследуемому раствору приливают HNO₃, для ускорения реакции несильно нагревают. Характерное желтое окрашивание появляется в том случае, если белки содержат в своем составе ароматические фрагменты – происходит их нитрование. Имея сложную структуру, большинство белков, как правило, содержат ароматические кольца.

Учащиеся в своих опорных конспектах так же отмечают наблюдаемые изменения и дополняют указанную схему:

На этом завершается первый урок. Учителя напоминают о выставке дополнительной научной литературы, медиа-пособий по данной теме которую учащиеся могут посмотреть на перемене.

Лабораторный опыт “Определение белка в различных материалах”

Каждой группе я раздаю карточки с заданием, вы проводите реакции, наблюдения отображаете на рисунках и рассказываете нам о своих выводах.

Учитель биологии. Значение белка и функции белка

Учитель химии. Лабораторный опыт “Действие фермента каталазы”.

Цель: доказать присутствие ферментов в животных и растительных клетках.

Фермент каталаза катализирует расщепление токсичной перекиси водорода которая непрерывно образуется в клетке в процессе жизнедеятельности. Активность этого фермента очень высока: даже при 0 °С – 1 молекула каталазы разлагает до 40 000 молекул Н₂О₂ в секунду.
Найдите в карточках задание 6 и напишите уравнение реакции разложения перекиси водорода:
Я приливаю по 1 мл Н₂О₂ в пробирки с сырой и вареной печенью, сырым и вареным картофелем. Внесите ваши наблюдения в таблицу, сделайте вывод.
В конце закрепление пространственной структуры белков (слайд 12) и модели молекул белков (слайд 13).

Устные вопросы в конце урока

1. На рубашке осталось пятно от мясного соуса. Почему даже после ее кипячения с биопорошком пятно осталось?

2. Почему свежие пятна крови на одежде нельзя отстирывать в горячей воде?

3. Почему при массовом выпадении и хрупкости волос врачи-косметологи прописывают принимать серусодержащие препараты?

4. Почему при применении препаратов для химической завивки особенно тщательно рекомендуют защищать ногти, в то время как этот состав довольно длительное время взаимодействует с кожей головы, не причиняя особого вреда?

5. Подумайте, почему, для того чтобы получить вкусный бульон, мясо кладут в холодную воду, а для вкусного мяса его опускают в кипяток?

6. Подумайте, почему мясной суп полезней для растущего организма, чем овощной?

7. Почему молоко сворачивается естественным образом при долгом хранении в теплом месте?

8. Почему в инструкции к стиральным порошкам с биологически активными добавками пишут, что эти средства не рекомендуется применять для стирки изделий их натуральной шерсти?

[spoiler title=”источники:”]

http://urok.1sept.ru/articles/418633

[/spoiler]